Diferencia entre revisiones de «Hélice alfa»
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Revisión del 23:58 10 ene 2002
Es la mas abundante en proteínas globulares y fibrilares.
Es flexible y elástica, es una hélice destrógira, cada giro suele estar formado por tres o cuatro aminoácidos. El esqueleto es de enlaces peptídicos y los grupos de los aminoácidos se sitúan en la parte externa. Los puentes de hidrógeno se forman entre el oxígeno del enlace peptídico con el hidrógeno de un aminoácido situado cuatro posiciones mas adelante.
El tipo de aminoácido prenente en la cadena afecta a la estructura, así, los aminoácidos grandes pueden desestabilizar esta estructura.
La prolina es un caso particular (no puede formar puentes de hidrógeno) y donde existe prolina desaparece la estructura secundaria. En una proteína globular puede haber prolina cambiando la dirección de la proteína, dan acodamientos.
La glicina desestabiliza las estructuras en hélice alfa.
Puede ser que se ajusten dos hélices como en el caso de las queratinas.