Proteína

Son macromoléculas de peso molecular elevado, formadas por aminoácidos unidos por enlace peptídico. Pueden presentar una o varias cadenas. Son sustancias muy versátiles.

Funciones

• Activas.

Catalizadores (enzimas).

Reguladora (enzimas alostéricos, hormonas).

Transportadora de oxígeno ([[O²]]) (hemoglobina).

Almacenadora (mioglobina).

Nutrición (ovoalbúmina).

Defensiva (inmunoglobulinas).

Contráctil (miosina, actinas).

Visual (rodopsina, iodopsina).

Energéticas (proteínas del fotosistema II).

• Pasivas.

Estructural (colágeno, queratina).

Clasificación:

• Según la forma:

Fibrosas (queratina, colágeno).

Globulares.

• Químicamente :

Simples u holoproteínas. Su hidrólisis solo produce aminoácidos. (fibrosas y globulares).

Conjugadas o heteroproteínas. Su hidrólisis produce aminoácidos y otras sustancias no proteicas. (solo globulares).

Estructura

Presentan una disposición característica en condiciones ambientales, si se cambia la presión, temperatura, pH, etc. pierde la conformación y su función. La función depende de la conformación y esta viene determinada por la secuencia de aminoácidos.

• Conformaciones o niveles estructurales de la disposición tridimensional :

Estructura primaria.

Estructura secundaria. Se refiere a la disposición en el espacio de los aminoácidos contiguos de la misma cadena. Se establece por enlaces de hidrógeno entre los átomos del enlace peptídico.

Hélice alfa. Es la mas abundante en proteínas globulares y fibrilares. Es flexible y elástica, es una hélice diestra, cada giro suele estar formado por tres o cuatro aminoácidos. El esqueleto es de enlaces peptídicos y los grupos de los aminoácidos se sitúan en la parte externa. Los puentes de hidrógeno se forman entre el oxígeno del enlace peptídico con el hidrógeno de un aminoácido situado cuatro posiciones mas adelante. Afecta a la estructura el tipo de aminoácido, así los aminoácidos grandes pueden desestabilizar esta estructura. La prolina es un caso particular (no puede formar puentes de hidrógeno) y donde existe prolina desaparece la estructura secundaria. En una proteína globular puede haber prolina cambiando la dirección de la proteína, dan acodamientos. La glicina desestabiliza las estructuras en hélice alfa. Puede ser que se ajusten dos hélices como en el caso de las queratinas.

Hélice colágeno. Este tipo de estructura secundaria solamente la presenta el colágeno, que está formado por unas unidades denominadas tropocolágeno, y son estas las que presentan la hélice colágena. Este tipo de estructura está constituida por tres cadenas polipeptídicas que se arrollan de forma levógira. Esta hélice es lo que constituye la hélice de colágeno. No están tan arrolladas como las hélices alfa. Una característica de estas estructuras es la composición en cuanto a aminoácidos, que sigue el mismo patrón Gly-X-Y-Gly-X-Y etc. y es para todas las cadenas. X e Y son cualquier aminoácido, aunque existen preferencias por la prolina, hidroxiprolina y menos por la lisina. La glicina es el aminoácido mas pequeño y el único capaz de colocarse dentro de la hélice, los demás siempre hacia afuera. La hélice la favorecen los mas pequeños. La estabilidad se mantiene por los enlaces de hidrógeno entre el grupo amino de los enlaces peptídicos en los que participa la glicina y el carbonilo de cualquier enlace peptídico. Los enlaces se establecen tanto en cada hebra como entre hebras, por lo tanto son enlaces intermoleculares intercatenarios. También contribuyen a la estabilidad los enlaces de Van Der Wals, estas interacciones son de tipo físico (por atracción entre aminoácidos). También se pueden formar enlaces covalentes entre restos de aminoácidos (lys). Estos suelen ser entre cadenas, se forma de manera espontánea y se puede destruir con el calor.

Beta laminar o de láminas plegadas. Esta estructura se forma cuando la estructura secundaria se extiende al máximo en el espacio. Las cadenas polipeptídicas interaccionan entre sí por medio de enlaces de hidrógeno entre el oxígeno del carbonilo y el hidrógeno del amino cuando están enfrentados. Hay dos tipos :

De cadenas paralelas.

De cadenas antiparalelas.

Se presenta en las proteínas fibrosas y en las globulares. La estabilidad viene dada por enlaces de hidrógeno entre cadenas en las proteínas fibrosas y entre la misma cadena en globulares. Fibrosas la tienen la beta-queratina, fibroina. Globulares, la alcohol deshidrogenasa.

Nivel de dominio.

Se define como una unidad compacta de características globulares que suele comprender entre 30-150 aminoácidos. Se considera que esta conformación está determinada por la secuencia de aminoácidos. Es una ordenación de fragmentos de estructura secundaria en una estructura terciaria. Va a tener enlaces de hidrógeno entre cadenas.

Estructura terciaria.

Es el modo en que esa cadena polipeptídica se pliega en el espacio, es decir, a como se arrolla una determinada proteína globular. Es la disposición de los dominios en el espacio.

La estructura terciaria se realiza de manera que los aminoácidos apolares se sitúan hacia el interior y los polares hacia el exterior. Está estabilizada por enlaces covalentes entre Cys, puentes de hidrógeno entre cadenas laterales, interacciones iónicas entre cadenas laterales, interacciones hidrofóvicas entre cadenas laterales y las interacciones de Vander Waals.

Si pierden esta estructura pierden su función.

Estructura cuaternaria.

Es el nivel que afecta a la disposición de varias cadenas polipeptídicas en el espacio. Afecta solo a la relación entre cadenas. Es similar a la terciaria.

Es el nivel mas complejo, por lo cual lo tienen las proteínas complejas (enzimas, anticuerpos).

A partir del nivel de dominio solo las hay globulares.

Temas relacionados:

PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS, HOLOPROTEINAS, HETEROPROTEINAS