Arseniato reductasa (azurina)

Arseniato reductasa (azurina)
Estructuras disponibles
PDB	Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum
Identificadores
Identificadores externos	Bases de datos de enzimas IntEnz: entrada en IntEnz BRENDA: entrada en BRENDA ExPASy: NiceZime view KEGG: entrada en KEEG PRIAM: perfil PRIAM ExplorEnz: entrada en ExplorEnz MetaCyc: vía metabólica
Número EC	1.20.9.1
Ontología génica Actividad enzimática AmiGO / EGO
Ortólogos
Especies	Humano Ratón
PubMed (Búsqueda)	[1]
PMC (Búsqueda)	[2]

La arseniato reductasa (azurina) (EC 1.20.9.1) es una enzima que cataliza la siguiente reacción química

arsenito + H
2O + 2 azurina_ox $\rightleftharpoons$ arseniato + 2 azurina_red + 2 H+

Por lo tanto los tres sustratos de esta enzima son arsenito, agua y una azurina reducida; mientras que sus tres productos son arseniato, una azurina oxidada y iones hidrógeno.

Clasificación

Esta enzima pertenece a la familia de las oxidorreductasas, específicamente a aquellas que actúan sobre compuestos de fósforo o arsénico como donantes de electrones y una cuproproteína como aceptor.

Nomenclatura

El nombre sistemático de esta clase de enzimas es arseniato:azurina oxidorreductasa. Otro nombre por el cual es conocida es arsenito oxidasa.

Estructura y función

La proteína de Alcaligenes faecalis posee una masa de 85 KDa contiene un centro molibdopterina dos cofactores dinucleótido molibdopterina de guanosina unidos a un molibdeno, un clúster [3Fe-4S], y un clúster de tipo Rieske [2Fe-2S]. También puede utilizar un citocromo c u O
2 como aceptores.

Papel biológico

La enzima forma parte de una cadena de electrones periplasmática con la finalidad de desintoxicar el arsenito en Alcaligenes faecalis.

Referencias

• Anderson GL, Williams J, Hille R (1992). «The purification and characterization of arsenite oxidase from Alcaligenes faecalis, a molybdenum-containing hydroxylase». J. Biol. Chem. 267 (33): 23674-82. PMID 1331097. 
• Ellis PJ, Conrads T, Hille R, Kuhn P (Camb). «Crystal structure of the 100 kDa arsenite oxidase from Alcaligenes faecalis in two crystal forms at 1.64 A and 2.03 A». S. Structure. (2): 125-32. PMID 11250197. 

• Datos: Q3623958