Arseniato reductasa (citocromo c)

Arseniato reductasa (citocromo c)
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PDB	Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum
Identificadores
Identificadores; externos	Bases de datos de enzimas IntEnz: entrada en IntEnz; BRENDA: entrada en BRENDA; ExPASy: NiceZime view; KEGG: entrada en KEEG; PRIAM: perfil PRIAM; ExplorEnz: entrada en ExplorEnz; MetaCyc: vía metabólica
Número EC	1.20.2.1
Ortólogos
Humano	Ratón
[1] ;
[2]
	v; t; e;
	[editar datos en Wikidata]

La arseniato reductasa (citocromo c) (EC 1.20.2.1,) es una enzima que cataliza la siguiente reacción química:^[1]^[2]^[3]^[4]

arsenito + H
2O + 2 citocromo c oxidados

\rightleftharpoons

arseniato + 2 citocromo c reducidos + 2 H+

Por lo tanto los tres sustratos de esta enzima son el arsenito, agua y citocromo c oxidado, mientras que sus tres productos son arseniato, citocromo c reducido y iones hidrógeno.

Clasificación[editar]

Esta enzima pertenece a la familia de las oxidorreductasas, más específicamente a aquellas oxidorreductasas que actúan sobre moléculas que contienen fósforo o arsénico como donantes de electrones y con un citocromo como aceptor.

Nomenclatura[editar]

El nombre sistemático de esta clase de enzimas es arsenito:citocromo c oxidorreductasa. Otro nombre por el cual se la conoce es arsenito oxidasa

Estructura y función[editar]

Las arseniato reductasas son molibdoproteínas que contienen centros de hierro-azufre y pueden ser aisladas de alfaproteobacterias.

Dependiendo del organismo contenedor, esta clase de enzimas puede participar en un mecanismo detoxificador del arsenito, o en un proceso quimiolitotrófico para la obtención de energía acoplado a la reducción de oxígeno.

Referencias[editar]

↑ vanden Hoven, R.N. and Santini, J.M. (2004). «Arsenite oxidation by the heterotroph Hydrogenophaga sp. str. NT-14: the arsenite oxidase and its physiological electron acceptor». Biochim. Biophys. Acta 1656: 148-155. PMID 15178476. doi:10.1016/j.bbabio.2004.03.001.
↑ Santini, J.M., Kappler, U., Ward, S.A., Honeychurch, M.J., vanden Hoven, R.N. and Bernhardt, P.V. (2007). «The NT-26 cytochrome c₅₅₂ and its role in arsenite oxidation». Biochim. Biophys. Acta 1767: 189-196. PMID 17306216. doi:10.1016/j.bbabio.2007.01.009.
↑ Branco, R., Francisco, R., Chung, A.P. and Morais, P.V. (2009). «Identification of an aox system that requires cytochrome c in the highly arsenic-resistant bacterium Ochrobactrum tritici SCII24». Appl. Environ. Microbiol. 75: 5141-5147. PMID 19525272. doi:10.1128/aem.02798-08.
↑ Lieutaud, A., van Lis, R., Duval, S., Capowiez, L., Muller, D., Lebrun, R., Lignon, S., Fardeau, M.L., Lett, M.C., Nitschke, W. and Schoepp-Cothenet, B. (2010). «Arsenite oxidase from Ralstonia sp. 22: characterization of the enzyme and its interaction with soluble cytochromes». J. Biol. Chem. 285: 20433-20441. PMID 20421652. doi:10.1074/jbc.m110.113761.

Enlaces externos[editar]

MeSH: Arsenate+reductase+(cytochrome+c) (en inglés)

Datos: Q4310443

[vanden_Hoven-1] vanden Hoven, R.N. and Santini, J.M. (2004). «Arsenite oxidation by the heterotroph Hydrogenophaga sp. str. NT-14: the arsenite oxidase and its physiological electron acceptor». Biochim. Biophys. Acta 1656: 148-155. PMID 15178476. doi:10.1016/j.bbabio.2004.03.001.

[Santini-2] Santini, J.M., Kappler, U., Ward, S.A., Honeychurch, M.J., vanden Hoven, R.N. and Bernhardt, P.V. (2007). «The NT-26 cytochrome c₅₅₂ and its role in arsenite oxidation». Biochim. Biophys. Acta 1767: 189-196. PMID 17306216. doi:10.1016/j.bbabio.2007.01.009.

[Branco-3] Branco, R., Francisco, R., Chung, A.P. and Morais, P.V. (2009). «Identification of an aox system that requires cytochrome c in the highly arsenic-resistant bacterium Ochrobactrum tritici SCII24». Appl. Environ. Microbiol. 75: 5141-5147. PMID 19525272. doi:10.1128/aem.02798-08.

[Lieutand-4] Lieutaud, A., van Lis, R., Duval, S., Capowiez, L., Muller, D., Lebrun, R., Lignon, S., Fardeau, M.L., Lett, M.C., Nitschke, W. and Schoepp-Cothenet, B. (2010). «Arsenite oxidase from Ralstonia sp. 22: characterization of the enzyme and its interaction with soluble cytochromes». J. Biol. Chem. 285: 20433-20441. PMID 20421652. doi:10.1074/jbc.m110.113761.

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