Triptófano 2'-dioxigenasa

Triptófano 2'-dioxigenasa
Estructuras disponibles
PDB	Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum
Identificadores
Identificadores externos	Bases de datos de enzimas IntEnz: entrada en IntEnz BRENDA: entrada en BRENDA ExPASy: NiceZime view KEGG: entrada en KEEG PRIAM: perfil PRIAM ExplorEnz: entrada en ExplorEnz MetaCyc: vía metabólica
Número EC	1.13.99.3
Número CAS	64295-81-4
Ontología génica Actividad enzimática AmiGO / EGO
Ortólogos
Especies	Humano Ratón
PubMed (Búsqueda)	[1]
PMC (Búsqueda)	[2]

La triptófano 2-'dioxigenasa (EC 1.13.99.3) es una enzima que cataliza la siguiente reacción química:

L-triptófano + O
2 + H+
$\rightleftharpoons$ (indol-3-il)glicolaldehído + CO
2 + NH+
4

Por lo tanto los dos sustratos de esta enzima son L-triptófano, oxígeno y un ion hidrógeno, mientras que sus tres productos son (indol-3-il)glicolaldehído, dióxido de carbono, y amonio.

Clasificación

Esta enzima pertenece a la familia de las oxidorreductasas, más específicamente a aquellas oxidorreductasas que actúan sobre un único dador de electrones, utilizando oxígeno molecular como oxidante y con la incorporación de dos átomos de oxígeno en el sustrato. De momento se encuentra dentro del grupo misceláneas, o enzimas que requieren una posterior caracterización.

Nomenclatura

El nombre sistemático de este tipo de enzimas es L-triptófano:oxígeno 2'-oxidorreductasa (con-escisión-de-cadena-lateral). Otros nombres de uso común pueden ser indol-3-alcano alfa-hidroxilasa, triptófano cadena-lateral alfa, beta-oxidasa, triptófano cadena lateral oxidasa II, triptófano cadena-lateral oxidasa, TSO, indolil-3-alcan alfa-hidroxilasa, triptófano cadena lateral oxidasa tipo I, TSO I, TSO II, y triptófano cadena lateral oxidasa.

Papel biológico

Esta enzima participa en el metabolismo del triptófano. Utiliza un grupo heme como cofactor.

Referencias

• Roberts J, Rosenfeld HJ (1977). «Isolation, crystallization, and properties of indolyl-3-alkane alpha-hydroxylase. A novel tryptophan-metabolizing enzyme». J. Biol. Chem. 252 (8): 2640-7. PMID 15994. 
• Takai K, Ushiro H, Noda Y, Narumiya S, Tokuyama T (1977). «Crystalline hemoprotein from Pseudomonas that catalyzes oxidation of side chain of tryptophan and other indole derivatives». J. Biol. Chem. 252 (8): 2648-56. PMID 15995. 

• Datos: Q3812522