AMPD1
La AMP desaminasa 1 es una enzima que en humanos está codificada por el gen AMPD1.[1]
La adenosina monofosfato desaminasa es una enzima que convierte el monofosfato de adenosina (AMP) en monofosfato de inosina (IMP), liberando una molécula de amoníaco en el proceso.
Función[editar]
La adenosina monofosfato desaminasa 1 cataliza la desaminación de AMP a IMP en el músculo esquelético y desempeña un papel importante en el ciclo de los nucleótidos de purina. Se han identificado otros dos genes, AMPD2 y AMPD3, para las isoformas específicas del hígado y de los eritrocitos, respectivamente. La deficiencia de la enzima específica del músculo es aparentemente una causa común de miopatía inducida por el ejercicio y probablemente la causa más común de miopatía metabólica en el ser humano.
Un informe de investigación muestra que la metformina, un medicamento para la diabetes ampliamente recetado actúa sobre la quinasa activada por AMP (AMPK) al inhibir directamente la AMP desaminasa, aumentando así el AMP celular.[2]
Regulación[editar]
Se ha demostrado que, en ambientes con altas concentraciones de potasio, la AMP-desaminasa está regulada por ATP y ADP a través de un mecanismo "tipo K m ". En concentraciones bajas de iones potasio se observa una regulación mixta del tipo K m V.[3]
Patología[editar]
La deficiencia de AMPD1, también conocida como deficiencia de mioadenilato desaminasa, es un trastorno en el que el cuerpo produce una cantidad insuficiente de AMP desaminasa.
-
monofosfato de adenosina (AMP) -
monofosfato de inosina (IMP)
Referencias[editar]
- ↑ Mahnke-Zizelman DK, Sabina RL (October 1992). «Cloning of human AMP deaminase isoform E cDNAs. Evidence for a third AMPD gene exhibiting alternatively spliced 5'-exons». J. Biol. Chem. 267 (29): 20866-77. PMID 1400401. doi:10.1016/S0021-9258(19)36768-7.
- ↑ Ouyang J, Parakhia RA, Ochs RS (January 2011). «Metformin activates AMP kinase through inhibition of AMP deaminase». J. Biol. Chem. 286 (1): 1-11. PMC 3012963. PMID 21059655. doi:10.1074/jbc.M110.121806.
- ↑ Skladanowski, Andrzej (1979). «Potassium-dependent regulation by ATP and ADP of AMP-deaminase from beef heart». International Journal of Biochemistry 10 (2): 177-181. PMID 428625. doi:10.1016/0020-711X(79)90114-9.
Otras lecturas[editar]
- Fishbein WN, Armbrustmacher VW, Griffin JL (1978). «Myoadenylate deaminase deficiency: a new disease of muscle.». Science 200 (4341): 545-8. Bibcode:1978Sci...200..545F. PMID 644316. doi:10.1126/science.644316.
- Sabina RL, Fishbein WN, Pezeshkpour G (1992). «Molecular analysis of the myoadenylate deaminase deficiencies.». Neurology 42 (1): 170-9. PMID 1370861. S2CID 11221341. doi:10.1212/wnl.42.1.170.
- Morisaki T, Gross M, Morisaki H (1992). «Molecular basis of AMP deaminase deficiency in skeletal muscle.». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 89 (14): 6457-61. Bibcode:1992PNAS...89.6457M. PMC 49520. PMID 1631143. doi:10.1073/pnas.89.14.6457.
- Sabina RL, Morisaki T, Clarke P (1990). «Characterization of the human and rat myoadenylate deaminase genes.». J. Biol. Chem. 265 (16): 9423-33. PMID 2345176. doi:10.1016/S0021-9258(19)38866-0.
- Dale GL (1989). «Radioisotopic assay for erythrocyte adenosine 5'-monophosphate deaminase.». Clin. Chim. Acta 182 (1): 1-7. PMID 2502331. doi:10.1016/0009-8981(89)90144-7.
- Mercelis R, Martin JJ, Dehaene I (1981). «Myoadenylate deaminase deficiency in a patient with facial and limb girdle myopathy.». J. Neurol. 225 (3): 157-66. PMID 6167680. S2CID 29588220. doi:10.1007/BF00313744.
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- Morisaki H, Higuchi I, Abe M (2001). «First missense mutations (R388W and R425H) of AMPD1 accompanied with myopathy found in a Japanese patient.». Hum. Mutat. 16 (6): 467-72. PMID 11102975. S2CID 32543488. doi:10.1002/1098-1004(200012)16:6<467::AID-HUMU3>3.0.CO;2-V.
- Gross M, Rötzer E, Kölle P (2002). «A G468-T AMPD1 mutant allele contributes to the high incidence of myoadenylate deaminase deficiency in the Caucasian population.». Neuromuscul. Disord. 12 (6): 558-65. PMID 12117480. S2CID 8380610. doi:10.1016/S0960-8966(02)00008-1.
- Mahnke-Zizelman DK, Sabina RL (2003). «N-terminal sequence and distal histidine residues are responsible for pH-regulated cytoplasmic membrane binding of human AMP deaminase isoform E.». J. Biol. Chem. 277 (45): 42654-62. PMID 12213808. doi:10.1074/jbc.M203473200.
Enlaces externos[editar]
- MeSH: AMP+Deaminase (en inglés)
Datos: Q4652703