La scylatoxina (sinónimo de la toxina alfa-KTx 5.1 de canal de potasio, leiurotoxina I) es una neurotoxina del escorpión Leiurus quinquestriatus hebraeus (escorpión amarillo del Mediterráneo).
La scylatoxina es una proteína y toxina de escorpión. Se une e inhibe los canales de potasio activados por calcio (tipo SK-Ca, también conocidos como canales de potasio sensibles a la apamina), pero no hSK3 ex4.[1] Sin embargo, la scylatoxina no está relacionada estructuralmente con la apamina.[2] Está amidada y tiene tres puentes disulfuro entre C8: C26, C12: C28 y C3: C21.[3] Las argininas en las posiciones 6 y 13 son esenciales para la unión y la acción.[4] La scylalaxina representa solo el 0,02% de la masa proteica en el veneno del escorpión.[5]
↑O. H. Wittekindt, V. Visan, H. Tomita, F. Imtiaz, J. J. Gargus, F. Lehmann-Horn, S. Grissmer, D. J. Morris-Rosendahl: An apamin- and scyllatoxin-insensitive isoform of the human SK3 channel. In: Molecular pharmacology. Band 65, Nummer 3, März 2004, S. 788–801, doi10.1124/mol.65.3.788, PMID 14978258.
↑G. G. Chicchi, G. Gimenez-Gallego, E. Ber, M. L. Garcia, R. Winquist, M. A. Cascieri: Purification and characterization of a unique, potent inhibitor of apamin binding from Leiurus quinquestriatus hebraeus venom. In: The Journal of biological chemistry. Band 263, Nummer 21, Juli 1988, S. 10192–10197, PMID 2839478.
↑J. M. Sabatier, C. Lecomte, K. Mabrouk, H. Darbon, R. Oughideni, S. Canarelli, H. Rochat, M. F. Martin-Eauclaire, J. van Rietschoten: Synthesis and characterization of leiurotoxin I analogs lacking one disulfide bridge: evidence that disulfide pairing 3-21 is not required for full toxin activity. In: Biochemistry. Band 35, Nummer 33, August 1996, S. 10641–10647, doi10.1021/bi960533d, PMID 8718853.
↑E. Buisine, J. M. Wieruszeski, G. Lippens, D. Wouters, A. Tartar, P. Sautiere: Characterization of a new family of toxin-like peptides from the venom of the scorpion Leiurus quinquestriatus hebraeus. 1H-NMR structure of leiuropeptide II. In: The journal of peptide research : official journal of the American Peptide Society. Band 49, Nummer 6, Juni 1997, S. 545–555, PMID 9266482.
↑Q. Zhu, S. Liang, L. Martin, S. Gasparini, A. Ménez, C. Vita: Role of disulfide bonds in folding and activity of leiurotoxin I: just two disulfides suffice. In: Biochemistry. Band 41, Nummer 38, September 2002, S. 11488–11494, PMID 12234192.
Datos: Q7439653